Витамины и аминокислоты
ЭЛЕМЕНТАРНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ.
При анализе белковых веществбыли найдены в определённых соотношениях углерод, кислород, водород, азот, фосфор, сера. Так, например, в белках содержится углерода от 50,6 до 54,5%,кислорода от 21,5 до 23,5%,азота от15,0 до 17,6%,водорода от 6,5 до 7,3%,серы от 0,3 до 2,5%фосфора от 0,5 до 0,6%.
Количество белков в тканях определяют по содержанию в них общего азота, умножая полученное число на коэффициент 6,25.Этим методом вычисляют содержание белка в тканях, жидкостях, препаратах и т.п.
В сухом веществе мозга содержится белков почти в два раза меньше по сравнению с мышечной тканью. Наименьшее количество белков имеется в костной ткани и зубах.
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ВЕС БЕЛКОВ.
Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Молекулярный вес белков колеблется в больших пределах - от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Используя метод ультрацентрифугирования, шведский физик и химик Сведберг получил данные, которые были подтверждены немецким исследователем Бергманом при помощи химического анализа продуктов гидролиза белка, т.е. аминокислот.
Молекулярные веса белков различаются между собой. Наименьшим молекулярным весом обладает рибонуклеаза, а наибольшим - фибриноген крови.
Цифры, характеризующие молекулярные веса белков, у различных авторов довольно близки, несмотря на то, что они определяли их различными методами. Кон определял молекулярные веса белков по содержанию серы и железа, Сведберг – методом ультрацентрифугирования, а Бергман - по аминокислотному составу.
Определение молекулярного веса методом криоскопии (по температуре замерзания растворов) и эмбулиоскопии (по температуре кипения) для исследования белков не подходит, так как их растворы не дают резкого снижения температуры, а при нагревании белки разрушаются.
ФОРМА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ.
В природе встречаются белковые частицы, как в виде нитей - фибрилл, так и в виде шариков - глобул. Иногда фибриллярная и шаровидная форма встречаются в виде комплекса, как, например, в мышечной ткани комплекс актина с миозином.
Фибриллярные белки содержатся и в крови в виде фибриногена. Глобулярными белками являются альбумин и глобулин крови.
В настоящее время считают, что белковые вещества мышцы, выполняюшие сократительную функцию, имеют фибрилярную форму, а белковые вещества, выполняющие питательную функцию, - шаровидную форму.
РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ.
Белковые вещества как высокомолекулярные соединения в водной среде дают коллоидные растворы. Каждая коллоидная частица вступает во взаимодействие с водой, в результате чего вокруг неё образуется водная или сольватная оболочка. В водной среде белковые соединения обладают электрическим зарядом благодаря наличию в аминокислотах полярных групп:
ОСАЖДАЕМОСТЬ БЕЛКОВ.
В растворах белки крайне не устойчивы и легко выпадают в осадок от прибавления различных солей и водоотнимающих средств. Белки можно осадить спиртом, ацетоном, растворами сернокислого аммония, крепкой соляной кислотой, трихлоруксусной и пикриновыми кислотами, танином и многими другими реактивами. В зависимости от задачи, которую ставит исследователь, он использует тот или иной осадитель. Если необходимо выделить из раствора белки неизменными, то используют чаще всего соли сернокислого аммония. При этом в зависимости от концентрации соли в осадок будут переходить разные белковые фракции. Так, например, альбумин крови осаждается только при полном насыщении сернокислым аммонием, а глобулин - при полунасыщении.
Для выделения ферментов широко используется ацетон. Как соль сернокислого аммония, так и ацетон почти не денатурируют белковые вещества, в то время как этиловый спирт, хотя и является хорошим осадителем белков, вызывает их денатурацию. Этим пользуются исследователи тогда, когда нужно законсервировать какие-либо ткани животных и растений. Танин используется как хорошее средство при дублении кожи и предотвращения сильной интоксикации продуктами распада белков.
Денатурация белка приводит к нарушению упорядоченной структуры белковой молекулы, к снижению растворимости и биологической активности, увеличению вязкости и т.п.
ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА БЕЛКОВ.
Изоэлектрической точкой называют такую концентрацию водородных ионов, т.е. такое значение ?I, при котором имеется равновесная концентрация положительных и отрицательных зарядов у белковой молекулы.
При изоэлектрической точке молекула белка электронейтральна и не передвигается в электрическом поле.
В таком состоянии молекулы белка легко могут выпасть в осадок, чем и пользуются при разделении белковых веществ при их совместном присутствии.
Большинство белков имеют изоэлектрическую точку при ?I от 4 до 8.Изоэлектрическая точка фермента желудочного сока пепсина находятся в резко кислой среде,?I=1,0,а цитохрома N - в резко щелочной среде,?I=10,65.
Белковые вещества в водной среде проявляют свойства амфотерности, т.е. они ведут себя и как кислоты, имея карбоксильные группы, и как основания, благодаря наличию аминных групп. Но если раствор белка подкислять, то его кислотная диссоциация будет подавляться, и белок будет заряжаться положительно - образуется катион белка. Если добавлять щёлочь, то щёлочная диссоциация белка будет подавляться, белок будет заряжаться отрицательно, появится анион белка.
ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ.
Первые исследования о составе белковых веществ были выполнены итальянским учёным Браконо, который установил, что при гидролизе желатины получается кристаллическое вещество, обладающее сладким вкусом, за что это соединение было названо гликоколом (glicos - сладкий). По химическому составу это была аминоуксусная кислота. Понадобилось около 80 лет, чтобы доказать, что все белки состоят из аминокислот. К 1900 г. уже было известно 15 аминокислот, входящих в состав белковых веществ. Заслуга в расшифровке структурных единиц белков принадлежит немецкому исследователю Фишеру, который, используя 6 N соляную кислоту, подверг гидролизу многочисленные белковые соединения, встречающиеся в природе. В гидролизате белков им были обнаружены аминокислоты, различающиеся между собой по числу аминных и карбоксильных групп, по числу открытых и замкнутых цепочек.
Наличие карбоксильных групп можно выявить титрованием щёлочью, предварительно связав группы форльдегидом (метод Серенсена,1909).
Аминные группы в аминокислотах можно определить при помощи реакции с азотистой кислотой (метод Ван-Слайка,1910).
Оба эти метода широко используются и в настоящее время при анализе продуктов гидролиза белка.
Позднее были разработаны методы количественного определения отдельных аминокислот. В последние годы для разделения аминокислот широко применяется метод хроматографического анализа, предложенный русским учёным М.С.Цветом ещё в 1903 г.
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ.
В настоящее время в природных белках найдено 20 различных аминокислот, которые разделяются по числу аминных и карбоксильных групп на: 1.)моноаминомонокарбоновые; 2.)диаминомонокарбоновые; 3.)моноаминодикарбоновые; 4.)диаминодикарбоновые; 5.)гомоциклические; 6.)гетероциклические.
МОНОАМИНОМОНОКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.
В группу моноаминокарбоновых входят аминокислоты, содержащие одну аминную и одну карбоксильную группу. Сюда относятся слейдующие аминокислоты: глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин, а также содержащие оксигруппу серин, треонин и серусосодержащие кислоты - цистеин, цистин и метионин.
Строение этих аминокислот видно из приведенных ниже формул. В водной среде эти аминокислоты электронейтральны, так как они образуют внутренние соли благодаря взаимодействию аминной и карбоксильной групп.
ДИАМИНОМОНОКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.
В эту группу входят три аминокислоты: орнитин, аргинин, лизин.
При растворении этих аминокислот в воде они будут проявлять основные, т.е. щелочные, свойства, так как у них преобладают аминные группы. При электрофорезе эти аминокислоты направятся к катоду.
МОНОАМИНОДИКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.
В эту группу входят имеющие одну аминную и две карбоксильных группы. Сюда относятся: аспарагиновая и глютаминовые кислоты. В водной среде эти кислоты будут давать, кислую реакцию, а при электрофорезе они направятся к аноду. Аспарагиновая кислота была открыта в 1884 г., глютаминовая ─ 1886 г. В белковых веществах эти аминокислоты встречаются в больших количествах и играют важную роль в соединениях, связывающих аммиак и являющиеся донаторами аммиака в тканях.
ДИАМИНОДИКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ.
В белках, выделенных из некоторых бактерий, найдена аминокислота, содержащая две карбоксильных и две аминных группы. Эта кислота получила название диаминопимелиновой.
ГОМОЦИКЛИЧЕСКИЕ (АРОМАТИЧЕСКИЕ) АМИНОКИСЛОТЫ.
К числу гомоциклических аминокислот принадлежат две кислоты: тирозин (параоксифенилаланин), открытый в 1846 г., и фенилаланин, открытый 1880 г. Эти кислоты играют важную роль в организме.
ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ.
В ряду гетероциклических аминокислот встречаются слейдующие аминокислоты: пролин, оксипролин, гистидин, триптофан. По своей химической природе эти аминокислоты являются производными гетероциклических соединений.
Пролин и оксипролин содержат в своём составе гетероцикл пирродилина, гистидин - имидазол, а триптофан - индол. Пролин и оксипролин встречаются в больших количествах в белках соединительной ткани - коллагенах.
Гистидин и триптофан встречаются в большинстве белков, как животного, так и растительного происхождения, придавая им полноценность, так как эти аминокислоты весьма необходимы для организма.
Мы рассмотрели строение аминокислот, которые получается в результате гидролиза белковых веществ. Некоторые из этих аминокислот считаются незаменимыми, так как они не могут синтезироваться в организме человека и должны быть обязательно доставленны с пищей. К числу незаменимых аминокислот относятся триптофан, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, валин, лейцин, изолейцин.
ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА АМИНОКИСЛОТЫ.
Аминокислоты, входящие в состав белков, можно выявить при помощи универсальной цветной реакции с нингидрином. В присутствие этого соединения все аминокислоты дают синее окрашивание, чем и пользуются для проявления аминокислот при хроматографическом анализе. Кроме того, имеются цветные реакции на отдельные аминокислоты: реактив Миллона на тирозин (смесь соли окиси и закиси ртути), реактив Адамкевича на триптофан (смесь глиоксиловой и серной кислот), реакция Фоля на цистеин (уксуснокислый свинец в щелочной среде), реактив Паули на гистидин (сульфоновая и азотистые кислоты) и др.
СТРОЕНИЕ БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ.
Вопрос о строении белковых веществ впервые был поставлен А.Я.Данилевским в 1888 г. Он высказал предположение, что аминокислоты соединяются в белках по типу пептидов, т.е. за счёт своих аминных и карбоксильных групп.
Данилевский считал, что белки состоят из полипептидных цепей, которые в свою очередь соединяются между собой за счёт дополнительных связей, благодаря чему они обладают большой прочностью. Этими дополнительными связями могут быть связи за счёт сульфигидридных групп цистеина, за счёт гидроксильных и карбоксильных групп оксикислот - тиразина, серина и др. и, наконец, за счёт водородных атомов, присоединённых к азоту.
Атомы, водорода, согласно схеме, как бы распределяются между атомом кислорода одной пептидной цепи и атомом азота - другой и таким образом связывают полипептиды друг с другом в виде мостиков из водорода. Из известных нам 22 аминокислот может получиться огромное количество различных белковых веществ у живых организмов. Отдельные белки, встречающиеся в организмах, отличаются один от другого не только составом аминокислот, но и порядком их сочетания.
В 1902 г. Фишер подтвердил теорию А.Я.Данилевского о том, что аминокислоты связаны между собой именно по типу кислотных амидов (─CO─NH).Впоследствии Фишер и Абдергальден произвели синтез полипетидов вне организма, пользуясь хлорангидридами аминокислот. Они получили полипептид, состоящий из 19 аминокислот. Это соединение, хотя и давало биуретовую реакцию, не обладало всеми свойствами природных белков. А.Я.Данилевский также получил белковоподобное соединение, но в отличие от Абдергальдена и Фишера он использовал не чистые аминокислоты, а пептоны, образовавшиеся при гидролизе белка.
Несмотря на большие успехи в области изучения строения белковых молекул, мы в настоящее время ещё не знаем точной структуры их, а потому до сих пор никому не удалось получить искусственный белок.
Различают видовую и тканевую специфичность белков, т.е. различают белковые вещества у разных видов животных и белковые вещества различных тканей у одного и того же животного. Например, аминокислотный состав белковых веществ различных животных неодинаков.
Эти три белка - фибриноген, гемоглобин и казеин - отличаются один от другого процентным содержанием тех или иных аминокислот, кроме того, эти белки могут отличаться и порядком сочетания аминокислот в молекулах. При однаковом количестве аминокислот в белке они могут в разной последовательно соединяться между собой. Как архитектор из одинакового количества кирпичей может построить разной формы здания, так и природа из одинакового количества аминокислот может построить различные белковые молекулы.
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ.
Все белковые соединения, встречающиеся в природе, разделяются на две большие группы: простые ─ протеины и сложные ─ протеиды. В простых белках содержатся только аминокислоты. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят ещё и вещества различной природы: углеводы, липоиды, пигменты, нуклеиновые кислоты и т.д.
В схеме приведённой ниже, даны основные представители белков, встречающихся в животных тканях.
СЛОЖНЫЕ (протеиды):
альбумины, гистоны, протамины, нуклеротеиды, хромопротеиды, глюкопротеиды, глобулины, склеропротеины фосфопротеиды, липопротеиды
ПРОСТЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ)
АЛЬБУМИНЫ И ГЛОБУЛИНЫ.
Альбумины и глобулины широко распространены в природе. Их много в плазме крови, сыворотке молока и в тканях организмов.В сыворотке крови между альбуминами и глобулинами имеется определённое соотношение ─ альбумино-глобулиновый коэффициент (А\Г). Альбумины отличаются от глобулинов незначительным содержанием гликокола и большим количеством серусодержащих аминокислот. Альбумины легко растворяются в воде, в то время как глобулины в воде практически нерастворимы, но легко растворяются в растворах слабой солевой концентрации, чем и пользуются для отделения альбуминов от глобулинов. Альбумины находятся в более мелком дисперсном состоянии, чем глобулины, поэтому, они труднее выпадают в осадок. Их молекулярный вес меньше, чем у глобулинов.
В практике получения белковых препаратов чаще используется метод высаливания сернокислым аммонием. Так, для получения антитоксичной сыворотки (противодифтерийной, против полиемилита, противококлюшной и др.) используется метод осаждения белков сернокислым аммонием, так как антитоксины по своей химической природе являются α - глобулинами крови.
Опытами с меченой по сере молекулой альбумина Мюллер в 1954 г. доказал превращение альбулина в глобулин. В биологических жидкостях (кровь, спиномозговая жидкость) всегда содержится альбуминов больше, чем глобулинов.
ГИСТОНЫ.
Гистоны широко распространены в природе в составе сложных белков, главным образом в ядерных белках.
Молекулярный вес их значительно меньше по сравнению с альбуминами и глобулинами - около 14300.Они состоят в основном из диаминокислот: аргинина, гистидина и лизина и содержат очень мало триптофана и серусодержащих аминокислот. Благодаря содержанию диаминокислот эти белки имеют резко щелочной характер.
Установлено, что гистоны ─ это белки, которые на 80% состоят из гексоновых оснований, т.е. аминокислот, содержащих 6 углеродных атомов,- аргинина, лизина и гистидина. Представителем гистонов является белок глобин, входящий в состав белка крови гемоглобина. Через молекулу гистидина этот белок соединён с гемом, образуя гемоглобин.
ПРОТАМИНЫ.
Протамины были открыты в 1868 г. Мишером в сперматозоидах, а их белковая природа была расшифрована Косселем в 1886 г. Получают их в чистом виде при помощи пикратов. Молекулярный вес колеблется от 2000 до10000.Содержание азота составляет 30%,в то время как в других простых белках азота всего 16-17%.Основное ядро в этих белках составляет пептидная цепочка из аргинина, поэтому они легко вступают в реакцию с соеди- нениями кислого характера.
СКЛЕРОПРОТЕИНЫ (ПРОТЕНОИДЫ).
В последнее время придают большое значение белкам, относящимся к склеропротеинам. Эти белки трудно растворимы в воде и солевых растворах и почти не подвергаются воздействию ферментов. Такие белки обладают особой эластичностью и прочностью. Сюда относятся кератины - белки кожи и коллагены - белки соединительной ткани. В этих белках содержится наибольшое количество моноаминомонокарбоновых аминокислот.
Кератины получены из кожи, волос, рогов и копыт. Они выполняют очень важную защитную функцию. В кератинах содержится очень много аминокислоты цистина.
Коллаген - белок, выделенный из соединительной ткани. В составе коллагена нет цистина, тирозина и триптофана, а поэтому он не является полноценным белком (желатина, как и коллаген, выделены из соединительной ткани и также является неполноценным белком).
К группе склеропротеинов относят белки, известные под названием фиброина, корнеина и спонгила. Фиброин образуется шелкопрядами и содержит 44% гликокола,26% аланина,13,6% серина и 13% тирозина.
Корнеин содержится в костном скелете кораллов, а спонгин выделен из морских губок. Оба белка богаты йодом и бромом. Ещё в 1896 г. из морских губок были выделена йодторгоновая кислота, представляющая собой 3,5-дийодтирозин.
СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ.
В группу сложных белков входят такие соединения, которые при гидролизе распадаются не только на аминокислоты, но и небелковую часть.
НУКЛЕПРОТЕИДЫ.
В лаборатории Гоппе-Зейлера в Германии в конце прошлого века Мишер выделил из спермы вещество, которое он назвал нуклеином. В нуклеине основной частью являются белковые вещества. Позднее было установлено, что эти белковые вещества относятся к группе гистонов и протаминов, обладающими щелочными свойствами.
По данным современных исследований, нуклеопротеиды встречаются и в составе цитоплазмы клеток.
Нуклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ: с ними связаны процессы деления клеток и передача наследственных свойств; из нуклеинов построены фильтрующиеся
вирусы, вызывающие заболевание.
Нукленопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой сложное соединения, при гидролизе распадающиеся на простые нуклеиновые кислоты (мононуклеиды), которые построены из азотистых оснований, углеводов (пентоз) и фосфорной кислоты.
В составе нуклеотидов встречаются производные пуриновых и пиримидиновых оснований - аденин (6-амино-пурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), цитозин (2-окси-6-пиримидин), урацил (2,6-диоксипиримидин), тимин (2,6-диокси-5-метилпиримидин).
СТРОЕНИЕ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ.
Строение простых нуклеиновых кислот (нуклеотидов) в настоящее время хорошо изучено. Уставлено, что адениловая кислота при гидролизе распадается на углевод (пентозу), фосфорную кислоту и азотистое основание - аденин. В адениловой кислоте мышечной ткани фосфорная кислота находится у 5-го углеродного атома рибозы.
Адениловые кислоты - АМФ, АДФ и АТФ играют важную роль в обмене веществ.
Существуют пять видов нуклеотидов, которые встречаются в составе полинуклеиновых кислот, РНК и ДНК, это адениловая, гуаниловая, цитидиловая, уридиловая и тиамидиловая кислоты. Указанные кислоты содержатся в полинуклеидах в эквивалентном количествах. В свободном виде эти кислоты встречаются и могут содержать по одному, по два и по три остатка фосфорных кислот. В связи с этим различают моно ,-ди, - и триофосфорныепроизводные нуклеитидов.
Уотсон и Крик, изучая состав и строение ДНК, выдвинули идею о том, что молекула ДНК представляет собой двойную, закрученную вокруг своей оси, спираль двух нуклеотидных цепочек. При этом одному из одному пуриновых оснований противостоит пиримидиновое основание.
Исследователи показали, что один виток спирали содержит десять пар оснований, при этом последовательность оснований в одной цепи полностью определяет последовательность в другой. Это позволяет понять, каким образом воспроизведение химически специфичной живой материи в процессе деления клеток.
В начале происходит раскручивание спирали, вслед за тем цепочки полинуклеитидов разъединяются и отходят одна от другой. Из окружающей среды происходит присоединение соответствующих мононуклеотидов, которое заканчивается образованием двух новых спиралей. Этот процесс повторяется бесконечно число раз.
Дезоксирибонуклеиновая кислота называется ядерной, так как её много содержится в ядре клетки, а рибонуклеиновая - протоплазматической, так как её много в протоплазме клеток.
Изомеризация полинуклеинов кислот будет зависеть от порядка чередования простых нуклеиновых кислот.
Особо важную роль играют две полинуклеиновые кислоты: рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК).
Как видно из названия, эти кислоты отличаются друг от друга углеводными компонентами. РНК содержит рибозу, ДНК - дезоксирибозу, т.е. рибозу, в которой С2 нет атома кислорода. В составе РНК не найдено тимина, а в составе ДНК - урацила.
Установлено, что в состав РНК входит до 4000-5000 мононуклеотидов, в состав ДНК - значительно больше, так как молекулярный вес её достигает 2 млн. Мононуклеотиды расположены в молекулах РНК и ДНК в виде цепочек.
В каждой молекуле РНК и ДНК имется строго упорядоченная структура, т.е. чередование мононуклеотидов.
В настоящее время считают, что ДНК является геном, т.е. соединением, обуславливающим передачу наследственных свойств организма.
ХРОМОПРОТЕИДЫ.
К хромопротеидам относятся сложные белковые вещества, содержащие, кроме белка, небелковый компонент─ красящее вещество ─ гем. К числу хромопротеидов относятся гемоглобин, миоглобин и геминовые ферменты ─ каталаза, пероксидаза и цитохромы. Сюда же относятся и сложные белки ─ флавопротеиды, в состав которых входят красящие вещества - флавины.
Большинство сложных белков содержат в своём составе тот или иной металл. Гемоглобин крови и геминовыеферменты (каталаза, пероксидаза, цитохромоксидаза) содержат железо, а аскорбинксидаза, тирозиназа и др. - медь.
Металлопротеиды и флавопртеиды играют важную роль в процессах биологического окисления в тканях.
ГЕМОГЛОБИН.
Приоритет в изучении химической природы красящего вещества гемоглобина принадлежит М. В. Ненцкому. Им было установлено, что в основе красящего вещества крови содержится порфиновое кольцо, состоящее из четырёх пирроловых колец, связаных друг с другом при помощи метиновых групп (=CH-).Гемоглобин благодаря наличию в нём 4 атомов железа обладает способностью переносить кислород из лёгких к тканям, обеспечивая дыхательную функцию крови. В настоящее время доказано, что гемоглобины отдельных видов животных различаются между собой не красящим веществом, а белковыми компонентами. Имеется гемоглобин А, гемоглобин S, гемоглобин F.
МИОГЛОБИН.
В составе мышечной ткани имеется гемопротеид - миоглобин, который и придаёт мышцам красную окраску. Белок миоглобина хоть и близок к составу гемоглобина, но отличается от него аминокислотным составом. Кроме того, миоглобин более прочно связан с кислородом. Это имеет важное значение для мышечной ткани. В молекуле миоглобина содержится один атом железа, а значит одно порфировое кольцо. В мышцах находится в видеоксимиоглобина 14% миоглобина, что обеспечивает резерв кислорода в мышцах и предотвращает кислородное голодание. У некоторых морских животных содержание оксимиоглобина составляет более 50%,что даёт им возможность долгое время находиться под водой без кислорода воздуха (тюлени и другие морские животные).
ГЛЮКОПРОТЕИДЫ.
К глюкопротеидам относятся сложные белки, в составе которых, кроме белка, имеется простетическая группа, содержащая различные производные углеводов: D-глюкозамин, D-галактозамин, D-глюкуроновая кислота, соединённых с серной и уксусной кислотами.Представителями этих белков являются муцин (слюны, желудка, слизистой кишечника, стекловидного тела глаза), гепарин, хондроитин костной ткани и групповые вещества крови и др.
Глюкопротеиды в отличие от других сложных белков легко выпадают в осадок при действии крепких растворов уксусной кислоты, чем и пользуются при их разделении.
При гидролизе глюкопротеидов возникают мукаполисахариды, гиалуроновая и хондротинсерная кислоты. Гиалуроновая кислота, находящееся в стенках кровеносных сосудов обеспечивает нормальную проницаемость их.
ФОСФОПРОТЕИДЫ.
К фосфопртеидам относятся белки, в составе которых наряду с аминокислотами встречается фосфорная кислота. Фосфопротеиды отличаются от нуклеопротеидов тем, что в их составе нет нуклеиновых кислот, но есть фосфорная кислота, связанная с белком через гидроксильную группу аминокислот серина и треонина.
К этой группе белков относятся казеинооген молока и вителлин яичного желтка. Эти белки служат питательным материалом для развития эмбрионов. Наличие фосфорной кислоты в указанных выше белках обеспечивает нормальное развитие костного скелета.
ЛИПОПРОТЕИДЫ.
Липопротеидами называются сложные белки, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты, нейтральные жиры, фосфатиды и стерины. Они являются важнейшей составной частью структурных образований клеток и жидкостей организма. Так, например, в крови липоиды связаны с альбуминами и глобулинами и дают комплексы разной устойчивости. Обычными жировыми растворителями - эфиром, хлороформом - извлекаются они с трудом, но после предварительного разрушения этих комплексов липоиды уже легко переходят в раствор.
Липодопротеидные комплексы белка с холестерином и фосфатидами играют большую роль.
В состав α - липротеидных комплексов входят α- глобулин крови и липоиды (холестерин и фосфатиды) в соотношении 1:1.В состав α - липопротеидных комплексов α - глобулины крови, причем соотношение между белками и липоидами 1:4.
Образование комплекса белка с липоидами способствует растворимости липоидов и транспортировке в их в ткани. Большинство витаминов, растворимых в жирах (А, Е и каротины), также транспортируются в ткани при помощи белков сыворотки крови - a2-глобулинов.
ВИТАМИНЫ.
Витаминами называется группа органических соединений разнообразной химической природы, крайне необходимых для нормальной жизнедеятельности животных организмов и человека в ничтожно малых количествах по сравнению с основными питательными веществами - белками, жирами и углеводами.
Впервые на важную роль этих соединений указал русский учёный Н.И. Лунин. В 1881 г. в опытах на мышах он установил, что искусственно составленная для них диета из белков, жиров, углеводов и минеральных солей в тех же пропорциях, что и в естественном продукте - молоке, приводила мышей к гибели, в то время как контрольная группа мышей, питающихся молоком, развивалась нормально. Отсюда Н.И.Лунин сделал вывод, что в естественных продуктах питания содержатся какие-то дополнительные вещества, необходимые для нормальной жизни животных.
Эти вещества, вначале получившие название добавочных факторов питания, позднее - витаминов.
В 1896 г. голландский врач Эйкман, работавший на острове Ява, заметил у кур, питавшихся остатками пищи заключённых, появление таких же признаков болезни, которые наблюдались у людей при болезни бери-бери, широко распространённой среди жителей восточных стран, где очищенный рис является основным продуктом питания.
В 1909 г. английский учёный Степп в опытах на животных показал, что кормление мышей чёрным хлебом, обработанным спиртом и эфиром, также приводило животных к гибели. Добавление спиртовых и эфирных экстрактов, полученных из чёрного хлеба, к пище другой группы мышей предохраняло их от смерти. Автор сделал вывод о том, что в спирто-эфирный экстракт вместе с жирами переходят какие-то вещества, весьма необходимые для жизни.
Этот жировой фактор Степп назвал фактором А, который впоследствии получил название витамина А.
В 1912 г. польский учёный Казимир Функ в опытах на голубях установил, что кормление их полированым рисом вызывало заболевание, сходное с проявлением пилонефрита у человека. Кормление голубей неочищенным рисом не вызывало этого заболевания. Следовательно, при очистке рисовых зерен удаляется вещество, предоохраняющее голубей от заболевания пилонефритом.
Позднее Функу удалось получить из отрубей риса вещество, добавление к которому азотистой кислоты давало положительную реакцию,что указывало на наличие аминогруппы. Поэтому Функ назвал это вещество витамином жизненным амином (vita-жизнь). С тех пор все добавочные факторы питания и стали называть витаминами, хотя не все витамины содержат в своём составе аминогруппу.
В настоящее время известно более 20 витаминов. По способности их растворяться в воде или жировых растворителях их делят на две группы - водорастворимые и жирорастворимые.
Как видно из предложенных выше данных большинство витаминов растворяется в воде, что имеет важное биологическое значение.
На связь витаминов с определённым заболеваниями, возникающие вследствии одностороннего питания, указывал русский патофизиолог В.В.Пашутин ещё в 1900 г. Отсутствие в пище витаминов приводит к состояниям, известным под названием авитоминоза.
Ещё в 1922 г. Н.Д.Зелинский высказал мысль о том, что витамины являются составной частью ферментов, играющих важную роль в биохимических процессах в клетках животных и растений, а поэтому при недостатке или отсутствии витаминов в пище не образуются ферменты, и обмен веществ нарушается.
Потребность в различных витаминах в разные моменты жизни организмов неодинакова, поэтому необходимо это учитывать при составлении пищевых рационов.
ВИТАМИНЫ, РАСТВОРИМЫЕ В ВОДЕ.
ВИТАМИН А (ретинол, антисерофтальмический).
Витамин А по своей химической структуре близок к каротинам, открытым в растениям ещё в 1831 г. Немецким учёным Вакендореном. Эмпирическая формула С20Н39ОН. Химическая формула витамина А была установлена швейцарским химиком Каррером.
Витамин А имет большое значение в жизнедеятельности организма животных и человека. При недостатке в пище витамина А наступают нарушения в обмене веществ, вследствие чего замедляется рост и наблюдается падение веса, особенно у растущих животных. Поэтому витамин А называли раньше витамином роста. Впоследствии оказалось, что недостаток и других витаминов в пище на росте и развитии организма. Это неспецифические признаки авитаминоза.
Специфическими же признаками недостатка витамина А является поражение глаз - ксерофтальмия (сухость глаза) и кератомаляция (изменение роговицы глаза). Эти факты впервые экспериментально установили в опытах Осборн и Мендель в 1913 г.
У взрослых людей недостаток витамина А, приводит к заболеванию, известному под названием куриной слепоты. В этом случае у людей теряется способность видеть в сумерках. Исследованиями установлено, что недостаток витамина А отражается не только на зрении, но и на общем состоянии организма. При отсутствии витамина А наблюдается понижение сопротивляемости организма неблагоприятным воздействиям внешней среды, поэтому витамин А стали называть не только антиксерофтальмическим, но и антиинфекционным.
Витамин А широко распространен в природе как примесь к жироподобным веществам, кроме того, он образуется в организме животных из пигментов растений - каротинов - в процессе их биологических превращений.
ХИМИЧЕСКАЯ ПРИРОДА И СВОЙСТВА ВИТАМИНА А.
Витамин А представляет собой бледно-желтые кристаллы игольчатой формы, нерастворим в воде, но хорошо растворим в метиловом спирте, хлороформе, ацетоне, бензине и петролейном эфире. Оптической активностью не обладает. При действии света быстро разрушается. Имея свободную спиртовую группу,витамин А легко вступает в реакцию с уксусной кислотой с образованием сложного эфира - ацетата витамина А.
Сложный эфир витамина А более устойчив, чем свободный витамин, и более активен в биологическом отношении.
Хлороформный раствор витамина А даёт спектр поглощения в области 328mi в присутствии же трёхлористой сурьмы витамин А даёт синее окрашивание со спектром поглощения 620mi.
Витамин А получают из печени морских животных и некоторых рыб. Витамин А, содержащийся в жире, полученным из печени трески, назван витамином А1,а в жире полученном из печени пресноводных рыб - витамином А2.
Поедая зоо- и фитопланктон, рыбы, особенно тресковой породы, накапливают витамин А ,за счет превращения каротина в витамин А.Превращение каротинов пищи (томатов,моркови) в витамин А происходит и у человека. Этот процесс протекает преимущественно в слизистой тонкого кишечника,откуда витамин А всасывается и накапливается в печени.
СУТОЧНАЯ ПОТРЕБНОСТЬ В ВИТАМИНЕ А.
Взрослому человеку в сутки необходимо потреблять 1-2,5 мг, витамина А или 3300 МЕ (международных еденицы), или 5 мг. α - каротина. Во время беременности и кормления ребёнка потребность в витамине А возрастает в 2 раза. Потребность в этом витамине возрастает также у лиц, работа которых связана с напряжением зрения - у лётчиков, водителей транспорта и других.
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ ВИТАМИНА А.
Как выяснилось, витамин А тесно связан с химическими процессами, протекающие в сетчатке глаза.
Используя метод люминисцентной микроскопии, О.А.Перовская в 1952 г. обнаружила витамин в пигментном слое сетчатки глаза, в частности в палочковом аппарате.
Из сетчатки глаза удалось получить каротиноид, которому дали название ретине (по латыни сетчатка - retina).
Как оказалось ретинен является окисленным витамином А, имеющим в своём составе не спиртовую, а альдегидную группу. В сетчатке глаза витамин А находится не свободном состоянии, а в комплексе с белком опсином образует зрительный пигмент, называемый родопсином.
У пресноводных рыб в сетчатке глаза содержится зрительный пигмент, названный порфиропсином. В отличие от родопсина он содержит витамин А2.
Подтверждением того что зрительный пигмент является комплексом витамина А и белка служат опыты, проведённые американским учёными в 1953-1954 гг. Синтез зрительного пурпура родопсина им удалось произвести из растёртой сетчатки глаза лягушки и крысы при добавлении к измельчённой ткани витамина А.
Соединение витамина А с белком сетчатки происходит по типу шиффовых оснований, т.е. через азот белка и альдегидную группу ретиналя (окисленного витамина А).
Витамин А и каротины участвуют и в окислительно─восстановительной реакции. Имея в своём составе двойные связи, они могут принимать участие в переносе, как водорода, так и кислорода в тканях и клетках.
В опытах на крысах было установленно участие витамина А в обмене аминокислот содержащих серу. При введении животным меченого метионина наблюдалось отложение радиоактивной серы в тканях А-авитаминозных животных в значительно больших количествах по сравнению с нормальными.
Между витамином А и гормоном тироксином существуют антагонистические отношения. Удаление щитовидной железы у животных приводит к большому накоплению витамина А в тканях. По-видимому, тироксин - гормон щитовидной железы - ускоряет биологическое окисление витамина А.
В печени витамин А находится в виде сложного эфира, а в крови - в виде свободного витамин