Аминокислоты
Классификация аминокислот
Виды изомерии аминокислот
Двухосновные моноаминокислоты
Одноосновные диаминокислоты
Оксиаминокислоты
Серосодержащие аминокислоты
Гетероциклические аминокислоты
Способы получения аминокислот
Химические свойства аминокислот:
А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.
Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.
В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы
Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.
Связывание минерального азота аминокислотами.
Список использованной литературы
Введение
Аминокислоты - такие кислоты, которые помимо карбоксильной группы содержат аминогруппу NH2.
Классификация аминокислот
1) по углеводородному радикалу (предельные, непредельные, ароматические, циклические, гетероциклические.)
2) по числу карбоксильных групп (одноосновные, двухосновные и тд.)
3) по числу аминогрупп (моноамино, диамино и тд.)
4) по наличию других функциональных групп (оксиаминокислоты, серосодержащие аминокислоты)
Виды изомерии аминокислот
1) изомерия углеродного скелета
2) изомерия положения аминогруппы: 2,β, γ и α
В природных условиях, как правило, встречаются α-аминокислоты. Они образуют мономерные звенья белковых молекул, то есть входят в состав белка.
3) оптическая изомерия. Аминокислоты, которые встречаются в природе L-ряда. Рассмотрим оптическую изомерию на примере α-аминопропионовой кислоты.
СH3 – *CH – C = O α-аминопропионовая кислота, или аланин.
NH2 OH
Оптические изомеры:
ОН OH
С = О C = O
Н – С – NH2 H2N – C – H
CH3 CH3
D-изомер(-) L- изомер (+)
L – изомеры отличаются от D – изомеров вкусом. D-изомеры сладкие, а L- изомеры горькие или безвкусные. Природные аминокислоты это L- изомеры. В биологическом отношении аминокислоты очень важные соединения, так как из их остатков строятся белковые молекулы. В состав белков входят 20-25 аминокислот. Это следующие:
1) СH2 – C = O аминоуксусная кислота, или глицин
NH2 OH
2)CH3 – CH – C = O α- аминопропионовая кислота, аланин
NH2 OH
3) СH3 – CH – CH – C = O валин
CH3 NH2 OH
4) CH3 – CH – CH2 – CH – C = O лейцин
CH3 NH2 OH
5) CH3 – CH2 – CH – CH – C = O изолейцин
CH3 NH2 OH
6) C6H5 – CH2 – CH – C = O фенилаланин
NH2 OH
Двухосновные моноаминокислоты
1) O = C – CH – CH2 – C = O аспарагиновая кислота
HO NH2 OH
Амид этой кислоты называется аспарагин. Причем на аминогруппу замещается гидроксил наиболее удаленный от аминогруппы:
O = C – CH – CH2 – C = O - аспарагин
HO NH2 NH2
2) O = C – CH – CH2 – CH2 – C = O - глутаминовая кислота
HO NH2 OH
O = C – CH – CH2 – CH2 – C = O – глутамин (амид глутаминовой кислоты)
HO NH2 NH2
Одноосновные диаминокислоты
1) CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O - орнитин
NH2 NH2 OH
2) CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O - лизин
NH2 NH2 OH
3) NH = C – NH – CH2 – CH2 - CH2 – CH – C = O -аргинин, в процессе обмена преобразуется в к-ту цитруллин
NH2 NH2 OH
4) NH2 – C – NH – CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O -цитруллин
O NH2 OH
Оксиаминокислоты
1) СH2 – CH – C = O - серин
OH NH2 OH
2) CH3 – CH – CH – C = O - треонин
OH NH2 OH
3) HO –C6H4 – CH2 – CH – C = O – оксифенилаланин или тирозин
NH2 OH
Серосодержащиеаминокислоты
1) CH2 – CH – C = O - цистеин
SH NH2 OH
2) CH2 – CH – C = O - цистин
S NH2 OH
S
CH2 – CH – C = O
NH2 OH
3) CH3 – S – CH2 – CH2 –CH – C = O метионин
NH2 OH
Гетероциклическиеаминокислоты
1) H2C CH2 2) OH – HC CH2
OH
H2C CH – C = O H2C CH – C =O
NH OH NH
пролин оксипролин
3) N C – CH2 – CH – C = O 4) CH NH2 OH
NH2 OH HC C C – CH2 – CH – C = O
HC CH HC C CH
NH CH NH
гистидин триптофан
Среди всех аминокислот 9 являются незаменимыми, то есть они в тканях синтезироваться не могут и должны поступать с пищей. Это кислоты:
1) Валин;
2) Лейцин;
3) Изолейцин;
4) Фенилаланин;
5) Лизин;
6) Треонин;
7) Метионин;
8) Гистидин;
9) Триптофан.
Способы получения аминокислот
1.Аминокислоты получаются при гидролизе белка, который протекает при нагревании белковых веществ при температуре равной 1000С , в присутствии серной кислоты в течении 24-48 часов. Этот способ применяется при количественном и качественном определении аминокислот в белке, как правило, методом хроматографии.
2.Действие аммиака на галогенкислоты:
CH2 – C = O + NH3 HCL + CH2 – C = O
CL OH NH2 OH
хлоруксусная глицин
кислота
3. Присоединение аммиака к непредельным кислотам (таким способом получают β-аминокислоты).
CH2 = CH – C = O + HNH2 CH2 – CH2 – C = O
OH NH2 OH
акриловая к-та β – оксипропионовая к-та
Присоединение водорода идет против правила Марковникова, так как сопряженные двойные связи.
4.Восстановительное аминирование. Протекает в растительных и животных организмах. Это способ связан с введением аминогруппы в кетокислоту. Протекает в два этапа:
ОН OH ОН
С = О +NH3 C = O +2H. С = O
С = О -H2O C = NH СH – NH2
СН3 CH3 CH3
пировино- иминокислота аланин
градная к-та
Химические свойства аминокислот:
Они зависят от наличия:
1)карбоксильной группы
2)аминогруппы
3)от совместного наличия двух этих групп.
А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.
Аминокислоты, как и любые кислоты, способны образовывать: а)соли; б)галогенангидриды; в)сложные эфиры; г)амиды; д)ангидриды; е)подвергаются декарбоксилированию.
R – CH – C = O + H2O - соль
NH2 ONa NH2 CL
R – CH – C = O –хлорангидрид
R – CH – C = O R – CH – C = O + H2O
NH2 OH NH2 O – CH3 – сложный эфир
R – CH – C = O + H2O
NH2 NH2 – амид
R – CH2 - амин
NH2
Реакция декарбоксилирования аминокислот протекает в присутствии ферментов декарбоксилаз, а также при разложении белковых соединений, в результате таких реакций образуются амины (низшие амины содержатся в кишечных газах и имеют неприятный запах).
NH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O -CO2 NH2 – (CH2)5 – NH2
лизин NH2 OH диамин пептаметилендиамин (кадаверин)
Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.
1) Реакции ацилирования (ацил- радикал кислоты). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на радикал кислоты – ацил. Примером может служить реакция обезвреживания бензойной кислоты в организме животных:
C6H5 – C = O + HNH2 – CH2 – C = O C6H5 – C = O OH
OH OH NH – CH2 – C = O
бензойная к-та глицин гиппуровая к-та
2) Реакция аминирования (амин- углеводородный радикал). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на углеводородный радикал – амин (такие реакции проводятся в лаборатории, когда надо протитровать аминокислоту, то есть количественно определить аминокислоту).
OH
CH3 – CH – C = O + CH3 – I HI + CH3 – CH – C = O
NH2 OH NH – CH3
аланин пористый
метил
По этой реакции аминогруппа как бы зажимается в тиски, блокируется и становится нереакционноспособной. Реакционноспособной становится только карбоксильная группа.
3) Реакции дезаминирования. Дезаминирование- это отщепление аминогруппы в виде аммиака. Такие реакции протекают в обменных процессах, а часто и при нарушении обмена. Они ведут к распаду аминокислот. Различают четыре вида дезаминирования:
а) окислительное дезаминирование.
OH OH OH
C = O +O C = O +H2O C = O + NH3
CH – NH2 ОКИСЛЕНИЕ C = NH C = O
CH3 CH3 CH3
аланин иминокислота кетокислота (пировиноградная)
Окислительное дезаминирование – процесс, обратный восстановительному аминированию.
б) восстановительное дезаминирование. Протекает под действием водорода:
OH OH
C = O +2H C = O + NH3
CH – NH2 CH2
CH3 CH3
аланин пропионовая(предельная) к-та
в) гидролитическое дезаминирование. Протекает под действием воды. При этом из аминокислоты образуются оксикислоты:
OH OH
C = O +HOH C = O + NH3
CH – NH2 CH – OH
CH3 CH3
аланин оксикислота (молочная)
г) внутримолекулярное дезаминирование:
R R
CH2 CH
CH – NH2ПРОТЕКАЕТ В ОСНОВНОМ В МИКРООРГАНИЗМАХ CH + NH3
C = O C = O
OH OH
непредельная к-та
Основной путь дезаминирования – это окислительное дезаминирование. Этот вид дезаминирования преобладает у животных, растений и большинства микроорганизмов. Происходит под действием ферментов дегидрогеназ. Однако, активность дегидрогеназы тканей животных для большинства аминокислот очень низкая. Активна только дегидрогеназа глутаминовой кислоты. Поэтому большинство аминокислот в организме животных дезаминируются непрямым путем. Непрямое окислительное дезаминирование характеризуется предварительным переаминированием аминокислот с α- кетоглутаровой кислотой:
COOH COOH
R CH2 R CH2
CH – NH2 + CH2 C = O + CH2
COOH C = O COOH CH – NH2
COOH COOH
амино- α-кетоглутаровая кетокис- глутаминовая
кислота к-та лота кислота
Образующаяся при этом глутаминовая кислота затем дезаминируется под действием глутаматдегидрогеназы до α-кетоглутаровой кислоты, которая может снова участвовать в непрямом дезаминировании других аминокислот.
COOH COOH COOH
CH2 CH2 CH2
CH2-2H CH2 +H2O CH2 + NH3
CH – NH2 C = NH C = O
COOH COOH COOH
глутаминовая иминокислота α-кетоглутаовая к-та
к-та
В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы
1)Амфотерные свойства одноосновных моноаминокислот. Реакция водных растворов таких аминокислот на лакмус нейтральна. Это объясняется тем, что карбоксильная группа обладает кислотными свойствами, а аминогруппа – основными. Эти группы взаимодействуют с образованием, так называемых внутренних солей. Внутренние соли – это соли, образующиеся в результате взаимодействия кислотных и основных групп, находящихся в пределах одной и той же молекулы. При образовании внутренних солей аминокислот ион водорода отщепляется от карбоксильной группы и присоединяется к аминогруппе, которая превращается как бы в ион замещенного аммония. Например, для аланина:
CH3 – CH – C = O CH3 – CH – C = O -
NH2 OH +NH3 O
внутренняя соль (имеет два полюса + и -).
ОН
Такие аминокислоты ( с одной – С = О и одной NH2) обладают амфотерными свойствами, они могут реагировать как с кислотами, так и с основаниями, образуя при этом комплексные соли. Взаимодействие аминокислоты с кислотой:
 |  |
CH3 – CH – C = O + H+CL- CH3 – CH – C = O +
+NH3 O- NH3 OH CL-
комплексная соль, где аминокислота является катионом
Взаимодействие со щелочью:
CH3 – CH – C = O + NaOH CH3 – CH – C = O –
+NH3 O- NH2 O- Na+ + H2O
комплексная соль, где аминокислота является анионом
2) Образование ди- три и полипептидов. Эта реакция протекает в организме под действием ферментов пептидаз. Она ведет к образованию первичной структуры белка. При образовании дипептида две аминокислоты связываются пептидной связью. При этом одна аминокислота реагирует карбоксильной группой , а другая – аминогруппой.
CH3 – CH – C = O + HNH – CH2 – C = O -H2O CH3 – CH – C – NH – CH2 – C = O
NH2 OH OH NH2 O OH
аланин глицин дипептидаланинглицин
– С = О -пептидная связь
NH
Та аминокислота, от которой уходит гидроксил карбоксильной группы, то есть остается кислотный радикал – ацил, меняет окончание «ин» на «ил».
3) Особое поведение аминокислот при нагревании, в присутствии водоотнимающих веществ.
а) α- аминокислоты при нагревании образуют циклические амиды – дикетопиперазины. взаимодействуют две молекулы :
H3C H3C
CH – C = O CH – C = O
H2N OH -2H2O NH NH
HO NH2 O = C – HC
O = C – CH CH3
CH3 дикетопиперазин (2, 5 –диметил – 3, 6 дикетопиперазин)
Для разных кислот радикалы при группе – СН могут быть разными, а ядро дикетопиперазина одно и то же. По мнению русских ученых Землинского, Садикова дикетопиперазины содержатся в полипептидных цепях. Они связывают остатки аминокислот также, как и пептидные связи.
б) β-аминокислоты при нагревании теряют молекулу аммиака и превращаются в непредельные кислоты.
CH3 – CH – CH2 – C = O -NH3 CH3 – CH = CH – C = O
NH2 OH OH
Β-аминомасляная к-та кротоновая к-та
в) γ-аминокислоты при нагревании, выделяя воду , образуют внутримолекулярные циклические амиды, так называемые лактамы:
CH2 – CH2 – CH2 – C = O H2C – CH2
NH2 OH H2C C = O - лактам γ-аминомасляной к-ты
γ-аминомасляная к-та NH
Лактам капроновой кислоты при полимеризации образует волокно-капрон.
Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.
Эти процессы протекают в организмах растений и животных. Имеются такие соединения, которые способны либо выделять водород, либо поглощать его (присоединять). При биологическом окислении идет отщепление двух атомов водорода, а при биологическом восстановлении – присоединение двух томов водорода. Рассмотрим это на примере цистеина и цистина.
CH2 – CH – C = O CH2 – CH – C = O
HS NH2 OH -2H S NH2 OH
HS NH2 OH +2H S NH2 OH
CH2 – CH – C = O CH2 – CH – C = O
цистеин цистин
восстановленная форма окисленная форма
Две молекулы цистина, теряя два атома водорода, образуют окисленную форму – цистеин. Этот процесс обратимый, при присоединении двух атомов водорода к цистину образуется цистеин - восстановленная форма. Аналогично протекает процесс окислительно- восстановительный на примере трипептида – глутатиона, который состоит из трех аминокислот: глутаминовой, глицина и цистеина.
цистеин
O = C – NH – CH – CH2 – SH O = C – NH – CH – CH2 – S – S –CH2 – CH – NH – C = O
CH2 C = O -2Н CH2 C = O C = O CH2
CH2 NH +2Н CH2 NH NH CH2
CH – NH2 CH2 глицин CH – NH2 CH2 CH2 CH – NH2
C = O C = O C = O C = O C = O C = O
OH OH OH OH OH OH
(2 молекулы)
трипептид восстановленная форма гексапептид – окисленная форма
При окислении отщепляется 2 атома водорода и соединяются две молекулы глутатиона и трипептид превращается в гексапептид, то есть окисляется.
Связывание минерального азота аминокислотами.
У растений при избытке азота в почве аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) способны связывать его в виде аммиака с образованием амидов – глутамина и аспарагина.
OH NH2
C = O C = O
CH2 CH2
CH2 + NH3 CH2
CH – NH2 CH – NH2
C = O C = O
OH OH
глутаминовая к-та глутамин
Аналогично идет образование аспарагина. В организмах животных также образуются амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые являются резервом (депо) азота.
Аммиак, который образуется при дезамиировании аминокислот, может связываться аспарагиновой и глутаминовой кислотами. При этом образуются амиды аспарагин и глутамин.
Список использованной литературы:
1) Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия / Ю.А. Овчинников. – М.: Просвещение, 1987.
2) Яковишин Л.А. Избранные главы биоорганической химии / Л.А. Яковишин. – Севастополь: Стрижак-пресс, 2006.
3) Филиппович Ю.В. Основы биохимии. - М., 2007
4) Нейланд О.Я. Органическая химия.- М., 1990