Свойства и роль в биохимических процессах аминокислот, входящих в состав белковых молекул
Реферат по дисциплине: «Биохимия» выполнила:
Министерство охраны здоровья Украины
Национальный фармацевтический университет
Харьков – 2004
Аминокислоты – это класс органических соединений, содержащих одновременно карбоксильные и аминогруппы. Обычно аминокислоты растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителя. В нейтральных водных растворах аминокислоты существуют в виде биполярных ионов (цвиттерионов) и ведут себя как амфотерные соединения, т.е. проявляются свойства и кислот, и оснований.
В природе существует свыше 150 аминокислот, но только около 20 важнейших аминокислот служат мономерами для построения белковых молекул. Порядок включения аминокислот в белки определеятся генетическим кодом.
Именно об этих 20 аминокислотах и будет идти речь дальше. Их общие свойства известны хорошо и описаны практически в каждом учебнике по биохимии. Однако частные свойства, характерные только для той или иной аминокислоты затрагиваются мало, и именно они будут рассмотрены. Для удобства все данные представлены в виде таблицы.
Таблица 1.
| Название аминокислоты | Роль в структуре и свойствах белков | Роль в метаболизме (заменимая незаменимая) |
| Аланин (α- аминопропионовая кислота) | Участвует в стабилизации 3-й и 4-й структуры за счёт гидрофобных взаимодействий; участвует в формировании α-спирали | Заменимая аминокислота. Играет большую роль в обмене азотистых соединений. Исходное соединение в синтезе каучуков, каратиноидов, углеводов, липидов и др. |
Аргинин (α-амино-δ-гуанидинвалери- ановая кислота) | Обладает ярко выраженными основными свойствами, что обеспечивает основный характер белков. В белках её содержится довольно много, особенно в гистонах и протаминах клеточный ядер. Способна к образованию ионных и водородный связей, стабилизирую вторичную и третичную структуры белка. | Данная аминокислота может синтезироваться в организме человека, однако скорость её синтеза, особенно при активном росте может быть недостаточна, что приводит к необходимости введения её из вне. Т.е. аргинин находится на границе между заменимыми и незаменимыми аминокислотами. Участвует в синтезе мочевины ( орнитиновый цикл ) и других процессах азотистого обмена. |
| Аспарагин | Амид дикарбоновой кислоты, обладает основными свойствами, что делает белок некислым. Способен к образованию ионных и водородных связей. | Заменимая аминокислота. Путём образования аспаргина из аспаргиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак. Принимает участие в реакция переаминирования. |
| Аспарагиновая (аминоянтарная) кислота | Из всех природных аминокислот у неё наиболее выражены кислотные свойства, явл. важной составной частью белков. Обеспечивает гидрофильные свойства белков. Способна образовывать ионные и водородные связи. | Заменимая аминокислота. Участвует в реакциях переаминирования. Играет важную роль в обмене азотсодержащих веществ. Участвует в образование мочевины , пиримидиновых оснований. |
| Валин (α-аминовалериановая кислота, α-амино-β-метилмасляная кислота) | Входит в состав практически всех белков. Особенно много в альбумина, казеине, белках соединительной ткани. Придает белкам гидрофобные свойства, т.к. содержит углеводородный радикал. | Незаменимая аминокислота. Служит одним из исходных веществ при биосинтезе пантотеновой кислоты (витамин В3 ) и пеницилина. |
| Гистидин (α-амино-β-имидазолилпропио-новая кислота) | Преобладают основные свойства, содержится почти во всех белках. | Для многих животных-незаменимая аминокислота. Исходное вещество при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц – карнозина и анзерина. |
| Глицин (аминоуксусная кислота) | Участвует в организации 3-й и 4-й структуры; препятствует α-спирали; формирует изгиб β-цепи | Заменимая нейроактивная аминокислота; участвует в синтезе глутатиона, порфирина, креатина гликолевой и гиппуровой кислот, пуриновых оснований. |
| Глутамин | Является постоянной составной частью тканей животных, особенно много в протаминах и гистонах, т.е. обеспечивает основный характер белков. Способен к образованию ионных и водородных связей. | Заменимая аминокислота. Играет важную роль в азотистом обмене. Путём образования глутамина из глутаминовой кислоты в организме растений и многих животных обезвреживается токсический аммиак. Участвует в биосинтезе пуриновых оснований. |
| Глутаминовая (α-аминоглутаровая) кислота | Обладает слабокислыми свойствами, придает белкам гидрофильные свойства. Способна к образованию ионных и водородных связей. | Заменимая аминокислота. Играет важную роль в азотистом обмене ( перенос аминогрупп, связывание токсического для организма аммиака ). |
| Изолейцин (α-амино-β-метилвалериановая кислота) | Придает белкам гидрофобные свойства благодаря наличию углеводородного радикала. Установлено, что N-концевой изолейцин в молекуле α-химотрепсина участвует в осуществлении каталитического акта. | Незаменимая аминокислота При брожении может служить источником сивушных масел.. |
| Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота) | В организмах – в состав всех белков. Придает белкам гидрофобные свойства благодаря наличию углеводородного радикала. | Незаменимая аминокислота. При брожении может служить источником сивушных масел. |
| Лизин | Выраженные основные свойства, что обуславливает основный характер белка. Способен к образованию ионных и водородных связей. | Незаменимая аминокислота. |
| Метионин (α-амино-γ-метилтиомасляная кислота) | Остаток метионина в молекулах белков, по-видимому, не играет существенной функциональной роли, содержание его в белках, как правило не велико. Однако метионин занимает ключевое положение на начальных этапах биосинтеза белка, образуя специфические комплексы с т-РНК и являясь инициатором синтеза полипептидной цепи. | Незаменимая аминокислота. Служит в организме донором метильных групп при биосинтезе холина, адреналина и многих других биологически важных веществ, а также источником серы при биосинтезе цистеина. |
| Пролин (пирролидин-2-кардоноваякислота | Пролин влияет на характер укладки полипептидной цепи белка при формировании его третичной структуры. | Заменимая аминокислота. Является предшественником оксипролина. |
| Серин (α-амино-β-оксипропионовая кислота) | Группа –ОН серина способна участвовать в образовании водородных связей, стабилизируя вторичную и третичную структуры белка. Кроме того остаток серина в полипептидной цепи белка способен вступать в реакции нуклеофильного замещения, приводящие к образованию ковалентного промежуточного соединения. Благодаря этому серин входит в состав активного центра некоторых ферментов. | Заменимая аминокислота. Играет важную роль в проявление каталитической активности многих расщепляющих белки ферментов. Входит в состав некоторых сложных липидов. |
Тирозин (α-амино-парагидроксифенил- пропионовая кислота) | Участвует в образовании водородных связей. В молекуле гемоглобина остаток тирозина в 140 и 145 положении обеспечивает связывание О2. Ковалентная модификация тирозина в структуре белков ведёт к изменению их физиологической активности. | Заменимая аминокислота. В организме человека и животных – исходное вещество для синтеза гормонов щитовидной железы, адреналина и др. |
| Треонин (α-амино-β-оксимасляная кислота) | Может участвовать в образовании водородных связей. Оксигруппа треонина служит местом присоединения сахарных колец в гликопротеидах. | Незаменимая аминокислота, потребность в которой особенно высока у растущего организма. |
| Триптофан | Способствует образованию α-спирали белка, т.е. формирует его вторичную структуру. Водородный атом у азота пиррольного кольца обладает свойствами образовывать связи с плоскими молекулами, а также с группами, локализованными внутри глобул белков. | Незаменимая аминокислота. Используется клетками млекопитающих для синтеза никотиновой кислоты ( витамин PP ) и серотонина, насекомыми – пигмента глаз. При гнилостных процессах в кишечнике из триптофана образуются скатол и индол. |
| Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота) | Принимает участие в формировании вторичной структуры белков. В молекуле гемоглобина фенольное кольцо фенилаланина обеспечивает контакты с плоской структурой гема. Фенольная боковая цепь остатка фенилаланина в ферментах и белковых субстратах участвует в гидрофобных взаимодействиях, обеспечивая образование фермент-субстратного комплекса. | Незаменимая аминокислота. Является предшественником тирозина. |
| Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота) | Благодаря наличию –SH группы способен образовывать дисульфидные мостики, тем самым стабилизирую вторичную и третичную структуры белков. | Цистеин важен для проявления биологической активности многих ферментов, белковых гормонов. В организме легко превращается в цистин. |
Список литературы
1. Березин И.В., Савин Ю.В. Основы биохимии: учебное пособие – М: Издательство МГУ, 1990 – 254с.
2.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия – М: Медицина, 1998 – 704 с.
3. Біологічна хімія: практикум /.під ред. Гонського Я.І. – Тернопіль:Укрмед книга,2001 – 288с.
4. Біохімія: підручник / Кучеренко М.Є., Бабенюк Ю.Д.,
Васильєв О.М., Виноградова Р.П. та інші – К: Видавничо-поліграфічний центр “Київський університет”, 2002 – 480с
5. Вороніна Л.М. та інші Біологічна хімія – Х: Основа; Видавництво УарФА, 1999 – 640с.